ایمونوگلوبولین ترشحی (Ig) A یک Ig دیمر متشکل از چهار زنجیره سنگین، چهار زنجیره سبک، یک زنجیره اتصال (J)، و یک جزء ترشحی (SC) است. زنجیره های سنگین و سبک به صورت دو مولکول تترامر Ig هستند که توسط زنجیره J و در ارتباط با SC به هم متصل شده اند. بیان آنتی بادی ترشحی مونوکلونال در توتون (Nicotiana tabacum) شرح داده شده است:
این مولکول (ترشحی IgA/G [SIgA/G]) با داشتن توالی زنجیره سنگین متشکل از حوزه های IgG زنجیره-γ متصل شده به منطقه پایدار حوزه زنجیره-α IgA تغییر یافته بود. در توتون، حدود 70٪ از تجمعات نهایی پروتئینی، ساختار دیمر دارند. ما در اینجا نشان دادیم که تجمع و ترشح SIgA/G آهسته است، تنها حدود 10% از مولکول های تازه سنتز شده پس از 24 ساعت شروع به ترشح می کنند و حجم عمده آن احتمالا در شبکه آندوپلاسمی باقی می ماند.
علاوه بر این، بخشی از SIgA/G به واکوئل انتقال می یابد به طوری که حداقل قسمتی از مولکول ها که با بازدارنده عبور غشایی brefeldin A بلوک شده است تجمع می یابند. نه SC و نه زنجیره J مسئول انتقال واکوئلی نیستند، چرا که تترامرهای IgA/G وضعیت مشابهی دارند. مولکول های تترامر اصلی IgG، حاوی زنجیره های سنگین γ از نوع وحشی، جایگزین ترشحی سریع و کارآمد هستند. این به شدت نشان می دهد که حفاظت داخل سلولی و انتقال واکوئلی IgA/G به علت وجود حوزه های α در هیبرید زنجیره های سنگین A/G می باشد و نشان می دهد که سیستم ترشحی گیاه ممکن است تا حدی به پروتئین های نوترکیب واکوئلی که انتظار می رود ترشح شده باشند انتقال یابد.